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Científicos descubren una proteína en las células de los bastones de la retina que nos ayuda a ver con poca luz

Científicos del Instituto Paul Scherrer han descubierto un componente esencial del ojo. Han encontrado una proteína en las células de los bastones de la retina que nos ayuda a ver con poca luz. Además, la proteína actúa como canal de iones en la membrana celular, de ahí que sea responsable de transmitir la señal óptica del ojo al cerebro.

Jacopo Marino, biólogo del Laboratorio de Investigación Biomolecular del PSI, declaró: "Estas fotocélulas son tan sensibles a la luz que pueden detectar incluso un solo fotón que nos llegue desde una parte muy remota del universo, una hazaña realmente increíble. La capacidad de nuestro cerebro para traducir finalmente estos haces de luz en una impresión visual se debe en parte a los canales iónicos cerrados por nucleótidos cíclicos (CNG)".

Los canales iónicos, incrustados en la membrana celular de las células de los bastones, controlan si determinadas partículas pueden pasar al interior de la célula receptora. Este canal iónico tiende a permanecer abierto en la oscuridad. Cuando la luz incide en el ojo, desencadena una cascada de procesos en las células de los bastones.

Este proceso hace que el canal de iones se cierre. En última instancia, esto impide que entren en la célula partículas con carga positiva, como los iones de calcio.

Según Jacopo Marino, "esta señal electroquímica continúa a través de las células nerviosas hasta la corteza visual del cerebro, donde se crea una impresión visual, como un destello de luz". La idea de resolver la estructura de este canal se remonta a hace casi 20 años, cuando Gebhard Schertler y Benjamin Kaupp ya colaboraron en este tema".

El biólogo del PSI Jacopo Marino en el laboratorio (Foto: Instituto Paul Scherrer/Markus Fischer)
El biólogo del PSI Jacopo Marino en el laboratorio
(Foto: Instituto Paul Scherrer/Markus Fischer)


Al principio, los científicos extrajeron la proteína del canal de los ojos de las vacas suministradas por un matadero. Este fue un proceso complicado y arduo.

Se necesitaron casi dos años para obtener suficiente proteína, ya que es susceptible y se descompone rápidamente. Además, solo está disponible en cantidades mínimas en el material de origen.

Más tarde, utilizando la criomicrografía electrónica, los científicos revelaron la estructura tridimensional del canal iónico.

Diane Barret dijo: "A diferencia de los estudios anteriores sobre la estructura del canal iónico, investigamos la proteína nativa tal como existe en el ojo. Por tanto, estamos mucho más cerca de las condiciones reales que existen en los seres vivos".

La comprensión de la estructura natural de la proteína del canal podría ayudar a avanzar en el desarrollo de tratamientos para trastornos genéticos sin cura conocida, como la retinosis pigmentaria.

Según Jacopo Marino, "si pudiéramos encontrar moléculas que afectaran a la proteína de tal manera que el canal se cerrara por completo, podríamos evitar que las células murieran y, por tanto, que la gente se quedara ciega".

Los científicos también estudiaron la estructura precisa de la proteína. Está formada por tres lotes de la subunidad A y un lote de la subunidad B. Un canal iónico que funcione correctamente solo es posible en esta combinación.

Los científicos descubrieron que la subunidad B desempeña un papel vital: un arma lateral de la proteína -un solo aminoácido- sobresale del resto de la proteína, como una barrera a través de una puerta. Esto estrecha el paso en el canal hasta el punto de que no pueden pasar iones.

La estudiante de doctorado Diane Barret dijo: "Nadie lo esperaba, fue una sorpresa total". En la subunidad A ya existen otros lugares estrechos -como las puertas principales- que antes se creía que eran los únicos. Es interesante observar que la barrera adicional se encuentra en la proteína del ojo de la vaca y parece aplicarse a todo tipo de animales, como demostraron los científicos. Ya sean cocodrilos, águilas o humanos, todos los seres vivos con un canal iónico en el ojo tienen el mismo aminoácido que sobresale en esta posición de la proteína. Como se ha conservado de forma tan constante durante la evolución, debe ser esencial para el funcionamiento del canal".

Fuentes, créditos y referencias:

Diane C. A. Barret, Gebhard F. X. Schertler, U. Benjamin Kaupp, Jacopo Marino. The structure of the native CNGA1/CNGB1 CNG channel from bovine retinal rods. Nature Structural & Molecular Biology, 2021; DOI: 10.1038/s41594-021-00700-8

Fuente: Instituto Paul Scherrer

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