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| El canal iónico mecanosensible está relacionado con los canales que se encuentran en una variedad de otros organismos |
La Venus atrapamoscas es conocida por su inusual hábito de atrapar y digerir insectos y otros pequeños animales. Hace tiempo que se cuestiona la respuesta compasiva de las Venus atrapamoscas.
Un nuevo estudio realizado por los científicos del Scripps Research podría responder a esas preguntas. El estudio ha desvelado la estructura en 3D de un canal proteico que podría permitir a las Venus atrapamoscas cerrarse de golpe.
La estructura del canal, denominado Flycatcher1, también podría ofrecer información detallada sobre el funcionamiento de proteínas similares en organismos como las plantas y las bacterias, así como de proteínas del cuerpo humano con funciones similares (denominadas canales iónicos mecanosensibles).
Los canales iónicos mecanosensibles actúan como túneles que cubren las membranas celulares. Los canales se abren cuando son empujados por el movimiento, permitiendo que las moléculas cargadas se precipiten. En respuesta a esto, las células cambian su comportamiento. La capacidad de las células para percibir la presión y el movimiento es esencial para los sentidos del tacto y el oído y para muchos procesos internos del organismo.
Estudios anteriores han puesto de manifiesto la existencia de tres canales iónicos en la Venus atrapamoscas que podrían estar relacionados con la capacidad de esta planta carnívora de cerrar sus hojas cuando se tocan sus sensibles pelos gatillo. Flycatcher1 llamó la atención de los investigadores porque su secuencia genética era similar a la de una familia de canales mecanosensibles, MscS, presentes en las bacterias.
El coprimer autor, Sebastián Jojoa-Cruz, estudiante de posgrado en Scripps Research, dijo: "El hecho de que se encuentren variantes de este canal a lo largo de la evolución nos indica que debe tener algunas funciones fundamentales e importantes que se han mantenido en diferentes tipos de organismos".
En este nuevo estudio, los científicos utilizaron microscopía crioelectrónica para identificar la disposición precisa de las moléculas que forman el canal de la proteína Flycatcher1 en las plantas atrapamoscas de Venus. Descubrieron que Flycatcher1 es, en muchos aspectos, similar a las proteínas MscS bacterianas. Hay una pequeña diferencia: Flycatcher1 tiene una inusual región enlazadora que se extiende hacia fuera de cada grupo de hélices. Como un interruptor, cada enlazador puede ser activado o desactivado.
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| Científicos del Scripps Research investigaron cómo las plantas atrapamoscas de Venus se cierran en respuesta al tacto. Utilizaron una técnica de vanguardia llamada crio-EM para revelar la estructura del canal iónico mecanosensible de la planta, llamado Flycatcher1 (en la foto). |
Cuando los científicos analizaron la estructura de Flycatcher1, encontraron seis enlazadores en posición baja y sólo uno en posición alta.
El doctor Kei Saotome, antiguo investigador postdoctoral asociado en Scripps Research y coprimer autor del nuevo trabajo, dijo: "La arquitectura del núcleo del canal de Flycatcher1 era similar a la de otros canales que se han estudiado durante años, pero estas regiones enlazadoras eran sorprendentes".
Para dilucidar la función de estos interruptores, los científicos alteraron el enlazador para interrumpir la posición ascendente. Descubrieron que Flycatcher1 ya no funcionaba como de costumbre en respuesta a la presión; el canal permanecía abierto durante más tiempo cuando normalmente se cerraría al eliminar la presión.
La coautora Swetha Murthy, doctora del Instituto Vollum de la Universidad de Ciencias y Salud de Oregón, dijo: "El profundo efecto de esta mutación nos indica que las conformaciones de estos siete enlazadores son probablemente relevantes para el funcionamiento del canal".
Los científicos planean ahora estudiar la función de Flycatcher1 para entender cómo las diferentes conformaciones afectan a su función.
Fuentes, créditos y referencias:
Sebastian Jojoa-Cruz, Kei Saotome, Che Chun Alex Tsui, Wen-Hsin Lee, Mark S. P. Sansom, Swetha E. Murthy, Ardem Patapoutian, Andrew B. Ward. Structural insights into the Venus flytrap mechanosensitive ion channel Flycatcher1. Nature Communications, 2022; 13 (1) DOI: 10.1038/s41467-022-28511-5